Zou Chenglu는 미토콘드리아와 결합했을 때 정제된 시토크롬 C의 특성의 차이를 발견했습니다. 호흡 사슬 효소 시스템에 대한 그의 연구는 중국 효소학 연구의 기초를 마련했습니다. 인슐린의 인공합성에서 단백질의 필수그룹의 화학적 변형과 합성경로의 활성상실에 대한 정량적 관계식과 도출방법을 결정하였으며 이를 '조우의 공식'이라고 한다. 효소 작용의 비가역적 억제에 대한 동역학 이론과 반응 속도 상수에 관하여 시토크롬 b의 3상 환원에 관한 새로운 결정 방법은 인슐린 A 사슬과 B 사슬 자체에 필요한 정보를 담고 있습니다. 약한 변성 조건에서 효소 활성의 상실은 전체 분자의 구조적 변화에 선행하므로, 효소 활성 부위가 높은 유연성을 가지며 효소 활성에 필요하다는 것은 선구적인 연구입니다. 1992년에 그는 인슐린의 인공 합성과 필수 단백질 그룹의 화학적 변형과 효소 활성 손실 사이의 정량적 관계에 대한 연구로 제3세계과학원의 생물학상을 수상했습니다. 그는 각각 국립 자연과학상(National Natural Science Award) 상을 받았으며, 후자는 1989년에 Tan Kah Kee Award도 수상했습니다. 글리세르알데히드-3-인산 탈수소효소의 활성 부위에서 새로운 형광단의 형성, 효소 활성 부위의 유연성, 효소 작용의 비가역적 억제 동역학에 대한 연구로 그는 과학 기술 진보 부문에서 1등상을 수상했습니다. 중국과학원 자연과학을 세 번이나 받았다.
단백질의 구조와 기능의 관계
1960년대 이전에는 단백질의 화학적 변형이 단백질의 구조와 기능의 관계를 연구하는 주요 방법이었습니다. 데이터는 여전히 질적 설명 상태에 있었습니다. 1960년대 초 Zou Chenglu는 통계적 방법을 기반으로 다음과 같이 제안했습니다. i 필수 그룹이 변형 반응에 포함되면 변형 과정에서 활성을 유지하는 분자는 모든 필수 그룹이 파괴되지 않는 분자일 수 있습니다. 남은 활성 비율은 필수 그룹의 나머지 비율의 i제곱이어야 합니다. 그가 제안한 새로운 원리를 기반으로 하고 단백질 화학적 변형 반응의 몇 가지 일반적인 상황에 초점을 맞춰 Zou Chenglu는 필수 그룹의 변형 정도와 활성 손실 사이의 정량적 관계와 여기에서 파생된 일련의 매핑 방법을 제안했습니다. 필수 그룹을 결정합니다. 그룹의 성격과 필요한 그룹의 수를 결정합니다. 이 방법은 출판된 이후 국제적으로 널리 사용되었으며, 국제 동료들은 그 관계식과 도표 작성 방법을 각각 "Zou의 공식" 및 "Zou의 도표 작성 방법"이라고 부르며 일부 국내외 교과서에서 반복적으로 사용했습니다. 자세하게 소개되어 있습니다. Zou Chenglu의 논문에서 그는 단백질의 화학적 변형이 발생할 수 있는 6가지 상황을 고려했으며, 당시 문헌에서 얻을 수 있는 방대한 양의 데이터를 기반으로 각각의 상황을 하나씩 분석했습니다. 결과는 단백질 분자가 동일한 유형의 여러 그룹을 포함하는 경우가 많지만 단백질이 활성을 나타내려면 그 중 소수만이 필요하다는 것을 보여줍니다. 효소 분자의 경우 활성 부위는 전체 효소 분자의 매우 제한된 국소 영역에만 있음을 알 수 있습니다. 이 새로운 결론은 당시의 지배적인 이론을 바꾸었고 지난 30년 동안 여러 측면에서 수많은 실험적 사실에 의해 완전히 입증되었습니다. 이 연구는 1987년 국립자연과학상에서 1등상을 받았습니다.
'문화대혁명'이 끝난 후 연구를 재개한 Zou Chenglu는 글리세르알데히드-3-인산 탈수소효소가 활성 부위에서 형광 유도체를 형성할 수 있다는 사실을 발견했습니다. 이 논문은 영국 잡지 'Nature'에 게재되었습니다. 1979. 이 프로젝트로 그의 작품은 국립자연과학상 3등상을 수상했다.
시토크롬 및 호흡 사슬 효소 시스템
시토크롬 c가 세포 내 미토콘드리아에 결합되었을 때 Zou Chenglu는 정제 후 리간드 결합 특성이 크게 변한다는 사실을 발견했습니다. 이것은 특성 차이에 대한 첫 번째 보고서입니다. 정제된 단백질과 생체 내 단백질 사이. 1940년대에는 일반적으로 시토크롬 b가 숙신산 탈수소효소라고 믿었고, Zou Chenglu는 이 두 물질이 완전히 다른 두 물질임을 증명했습니다. 중국으로 돌아온 후 그는 왕잉라이(Wang Yinglai) 등과 협력하여 숙신산 탈수소효소를 정제했는데, 이는 시토크롬 b와 아무런 관련이 없음을 완전히 입증했으며 그 보결분자 그룹이 단백질 분자에 결합된 FAD라는 것을 처음으로 발견했습니다. 단백질*에 결합된 발견. **원자 결합 FAD 보철 그룹.
인슐린 분자의 A쇄와 B쇄의 분해와 조립
1958년 Zou Chenglu는 인슐린 합성에 참여하여 인슐린 분자의 분해와 조립을 담당했습니다. 인슐린 분자의 A 및 B 사슬. 인슐린은 두 쌍의 이황화 결합으로 연결된 두 개의 펩타이드 사슬로 구성됩니다. 또한 A 사슬에는 한 쌍의 내부 이황화 결합이 있습니다. 고려되는 다양한 합성 방식 중에서 가장 간단하고 실행 가능한 방법은 사슬 A와 사슬 B를 별도로 합성한 다음 티올기를 산화시켜 두 사슬을 올바르게 결합시키는 것입니다. 그러나 핵심 질문은 환원된 사슬 A와 사슬 B가 결합할 수 있는지 여부입니다. 산화를 거쳐 천연 인슐린 분자를 형성하는 과정을 거치면서 외국인의 많은 시도가 실패했습니다.
옥시토신과 같은 작은 펩타이드를 제외하면 당시 이황화 결합을 함유한 단백질은 환원 후 산화에 의해 성공적으로 재생될 수 없었습니다. 합성 경로를 결정하기 위한 이러한 전제 조건은 전례가 없는 정확히 알려지지 않은 문제입니다. 인슐린 분해 작업의 성공으로 A사슬과 B사슬을 별도로 먼저 합성한 뒤 A사슬과 B사슬을 재조합해 활성형 인슐린을 생성하는 합성경로가 즉각 결정돼 세계 최초 인슐린 항체 완성에 기여했다. 단백질-인슐린의 인공합성은 중요한 기여를 했다. 인슐린 합성에 관한 공동 연구는 1981년 국립자연과학상에서 1등상을 받았습니다.
'문화대혁명'이 끝나고 작업이 재개된 후 Zou Chenglu는 글리세르알데히드-3-인산 탈수소효소가 활성 부위에서 형광 유도체를 형성할 수 있음을 발견했으며 이 논문은 영국 'Nature'에도 게재되었습니다. "잡지에 게재되었으며 그의 작품은 중국과학원 과학기술상을 수상했습니다. 진보상 1등상, 국가자연과학상 3등상을 받았습니다. 인공합성 인슐린에 대한 후속 연구를 통해 인슐린 A사슬과 B사슬 자체가 이미 일정한 공간 구조를 갖고 있고, 천연 인슐린 분자의 올바른 구조를 형성하기 위한 모든 정보를 담고 있으며, 인슐린과 정확하게 짝을 이룰 수 있다는 것이 입증됐다. 솔루션에서 서로. 이 연구는 인슐린의 인공합성에서 A사슬과 B사슬의 성공적인 분해와 조립에 대한 이론적 근거를 명확히 하였고, 인슐린 A사슬과 B사슬로부터 인슐린을 재합성하는 것에 관한 일부 외국 교과서의 잘못된 공식을 바로잡았습니다. 이 연구는 1995년 국립자연과학상 2등상을 수상했다.
효소 활성의 비가역적 억제 동역학
효소 활성 억제에 대한 연구는 효소 작용 메커니즘과 약물 설계 연구에 매우 중요합니다. 당시 효소학 교과서에서는 일반적으로 효소의 가역적 억제 동역학만 논의되었습니다. 1965년 Zou Chenglu는 효소학에서 가역적 및 비가역적 억제를 통합하는 동역학 이론을 체계적으로 최초로 제안했으며, 비가역적 억제 반응의 속도 상수를 측정하는 방법을 제안했습니다. Zou Chenglu와 Wang Zhixin의 수년간의 이론 개발과 실험 검증을 거쳐 그의 이론과 방법은 이제 국제적으로 일반적으로 수용되고 널리 사용됩니다. 이 연구는 국립 자연과학상 2등상을 받았습니다.
효소 활성 부위의 유연성
1984년 Zou Chenglu는 자신의 동역학 방법을 사용하여 변성 평형 상태와 변성 동역학 측면에서 다양한 유형의 효소를 비교 연구했습니다. 변성 동안 구조적 변화와 활성 변화 사이의 관계를 통해, 변성 동안 효소 활성의 손실이 감지 가능한 구조적 변화에 선행한다는 사실이 밝혀졌습니다. 수많은 추가 실험을 바탕으로 "효소의 활성 부위는 분자의 국소 영역에 위치하며 유연성이 높다"는 가설이 제시되었습니다. 일부 국제적인 의견에 따라 변성제의 억제 및 올리고머라제의 해중합 가능성이 배제되었으며, 충분한 논증을 통해 효소 활성 부위의 유연성 이론의 정확성이 입증되었습니다. Zou Chenglu는 이어서 형광 및 스핀 시약을 사용하여 효소 활성 부위의 구조 변화가 전반적인 구조 변화 이전에 발생했으며 활성 상실과 동기화되었음을 직접 확인했습니다. 프로테아제를 이용한 추가적인 부분 가수분해 결과는 또한 변성 과정 동안 효소 분자의 전체적인 형태가 변하기 전에 활성 부위의 형태가 느슨해지기 시작하여 단백질 분해 효소의 작용에 더 민감해진다는 것을 나타냅니다. 그런 다음 특정 조건에서 특정 효소의 활성화에 대한 연구를 바탕으로 활성화 중에 효소 활성 부위의 유연성이 증가하는 반면 효소 활성 부위의 유연성이 제한되면 효소가 감소할 수 있다는 사실을 발견했습니다. 활동. 이러한 새로운 결과를 바탕으로 Zou Chenglu는 "효소가 그 활성을 완전히 나타내기 위해서는 효소 활성 부위의 유연성이 필요하다"고 제안했습니다. 이러한 연구 결과는 19세기 피셔(Fischer)가 효소 작용의 "잠금 및 열쇠 이론"과 1950년대 코쉬랜드(Koshland)의 "유도 적합 이론"을 동시에 제안한 이후 효소 작용 메커니즘 연구에 있어 또 하나의 중요한 진전입니다. 또한 단순한 구조에서 단백질 변성에 대한 연구를 변화시켜 기능성과의 긴밀한 통합 연구를 새로운 차원으로 끌어올렸습니다. 이 작품은 1998년 국립자연과학상 2등상을 수상했습니다.
초기 펩타이드 사슬과 분자 샤페론의 접힘
Zou Chenglu는 문헌 보고서와 자신의 연구 결과를 바탕으로 초기 펩타이드 사슬의 접힘에 대한 새로운 관점을 제안했습니다. 그는 초기 펩타이드 사슬의 컬링과 폴딩이 합성과 동시에 진행될 뿐만 아니라, 합성 과정에서 지속적으로 조정되고, 합성이 완료된 후 최종 조정과 수정을 거쳐 완성된다고 믿는다. 그는 모형 실험을 통해 이를 검증했고, 이 견해는 국제 과학계에서 점점 더 받아들여지고 있습니다. Zou Chenglu는 Wang Zhixin과 함께 분자 샤페론(초기 펩타이드 사슬의 접힘 과정을 돕는 단백질의 일종) 연구 분야에 진출하여 단백질 이황화 이소머라제가 효소이자 분자 샤페론이라는 가설을 제안하여 관계를 깨뜨렸습니다. 단백질의 두 가지 주요 부류, 즉 밀접하게 관련된 접힘 효소와 분자 샤페론 사이의 경계입니다. 이 아이디어는 전 세계 많은 실험실에서 시험관 내 및 생체 내 실험 결과를 통해 확인되었으며 점차 국제 과학계에서 받아들여지고 있습니다.
국제적인 인간 게놈 서열 분석 노력을 통해 약 100,000개의 단백질 서열이 알려져 있으며, 이들 단백질의 기능은 구조와 밀접한 관련이 있습니다. 이 작품은 2002년 국가자연과학상 2등상을 수상했습니다. Zou Chenglu는 40년 이상 국내외 주요 잡지에 200편 이상의 과학 논문을 발표했으며 그 중 98편은 Science(미국 "과학" 잡지)에 포함되었으며 3,200회 이상 인용되었습니다. 기본 상황은 다음과 같습니다:
1. C L Tsou, Cytochrome c Modified By Digestion with Pepsin, Nature, 1949, 164: 1134.
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6. Niu Jingyi, Zou Chenglu, Wang You 및 Xing Qiyi, 인슐린 A 및 B 사슬의 인슐린 재조합 및 A 및 B 사슬 펩티드 합성, Science Bulletin, 1964, 943-962.
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8. Zou Chenglu, 효소 활성의 비가역적 변화의 역학, II, 효소 변화 중 기질 반응, Acta Biochemistry and Biophysics, 1965, 5(4): 409~417.
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